Reading...
Play button
Play button
Use LEFT and RIGHT arrow keys to navigate between flashcards;
Use UP and DOWN arrow keys to flip the card;
H to show hint;
A reads text to speech;
36 Cards in this Set
- Front
- Back
|
Hur är enzymer uppbyggda och verkar de?
|
Enkla enzymer är uppbyggda av proteiner (aminosyrarester) och de har en katalytisk effekt, utan att själv förbrukas.
Sammansatta enzymer består av både en aminosyra uppbyggd del och en icke aminosyra uppbyggd del. |
|
|
Vilka egenskaper gör att enzymer är överlägsna andra typer av katalysatorer?
|
Hög reaktions hastighet – har en betydligt högre reaktionshastighet med katalysator än utan.
Reaktionerna drivs under ”mildare” förhållande (pH=7,4 ; temp= 37oC) - kan katalysera under 100oC, atmosfäriskt tryck och nästan neutralt pH. Mycket substratspecifika - dvs. att det aktiva stället har en speciell form dit substratet passa genom geometrisk komplementaritet. Enzymers katalytiska förmåga kan regleras (tillgång – efterfrågan) |
|
|
Hur är nomenklaturreglerna för enzymer enligt Enzyme Commission (EC) och hur systemiska namn sätts på enzymer?
|
Enzyme commission (EC):
- Tal 1: huvudgrupp - Tal 2: subgrupp - Tal 3: subsub grupp - Tal 4: individ inom grupp. Systemiska namn: då man sätter ett namn på en kemisk förening ur vilket föreningens strukturformel skall kunna härledas enligt vissa regler. Alltså vilket substart som den reagerar med och därefter sätts ett –as efter. - enzymet laktas bryts ned laktos - enzym hydrolas gör hydrolysreaktioner. - Oxidoreductaser som utför oxidation och reduktions redaktioner. - Transferaser som utför som byter funktionella grupper. - hydrolaser som utför hydrolys reaktioner. - lyaser som utför en grupp elimination som bildar dubbelbindningar. -isomeraser som utför isomerisation. - ligaser som utför bindnings formation som är kopplad till ATP hydrolys. |
|
|
Vad är enzym-substratmodellerna ”Induced-fit”?
|
Är molekylen har en annan form eller att funktionella gruppen hos substratet inte kan binda till enzymet.
|
|
|
Vad är enzym-substratmodellerna ”Lock-and-key”?
|
Komplementariteten mellan enzymer och deras substrat är basen för lock-and-key modellen av enzym funktion. Sådan specifik bindning är viktigt men inte tillräckligt för att påverka effektiv katalysation.
|
|
|
Vad är stereospecificitet för enzymer innebär?
|
Enzymer är högt specifik både i bindning av chirala (asymmetriska centra) substanser och i katalysering av deras reaktioner.
Denna stereospecificitet uppstår för att enzymet, med kraft av deras chiralitet (proteinet består av bara L-aminosyror), formar en asymmetrisk aktivsida. Det betyder att ett enzym (prochiral, före asymmetri) kan reagera så att vissa grupper kan byta plats med varandra och på så sett skapa ett asymmetriskt centra. Den prochirala molekylen blir ett asymmetriskt centra för att det sker ett utbyte hos ett av de två carboxylmetyl (-CH2COO-) grupperna. Dessa grupper är kemiskt equivalent men har olika positioner relativt till OH och COO- grupperna. Man kan skilja grupperna åt då det uppkommer specifika bindningar av en prochiral molekyl, som t.ex. citrat, till ett enzyms aktiva sida som låter enzymet att skilja mellan de prochirala grupperna. Nästan alla enzymer som ingår i chiral reaktioner räknas som stereospecifika. |
|
|
Vad är geometrisk specificitet för enzymer innebär?
|
Ett substrats som har fel chiralitet passar inte produktivt i enzymets bindningsplats eftersom den har fel form (t.ex. du kan inte få in höger hand i vänster handske).
Dessutom till deras stereospecificitet, har de flesta enzymer en ganska selektiv med identiteten av de kemiska grupperna på deras substrat. Geometrisk specificitet är mer strikt i sina krav än stereospecifika. Enzymerna varierar i deras grad av geometrisk specificitet. Vissa enzymer är absolut specifika för bara ett ämne. Många enzymer katalyserar reaktioner av liten grad och relaterar föreningen i olika effektivitet. Enzymet är geometriskt specifik dvs att strukturen måste vara den samma. |
|
|
Vad menas med apoenzym?
|
Är den del som är aminosyra uppbyggd och är inaktivt.
Det inaktiva proteinet fås när man tar bort det från ett aktivt enzyms (holoenzym) cofaktor. |
|
|
Vad menas med cofaktor?
|
Sammansatta enzymer, inte aminosyra uppbyggd del och är inaktivt (joner/ oorganiska molekyler, organisk).
Tillsammans med apoensym bildar det holoenzym. Cofaktorer kan delas upp i metall joner och i coenzymer. |
|
|
Vad menas med coenzym, ?
|
Ett coenzym behövs för att en reaktion ska kunna ske då detta är en del av cofaktorn och kan vara:
- löst bundet till apoenzym → cosubstrat - hårt bundet till apoenzym → prostetiskgrupp coenzymer kan vara joner och kan också vara en organisk molekyl. Coenzymer kan delas upp i cosubstrat och prostetisk grupp. |
|
|
Vad menas med holoenzym?
|
Är det aktiva katalytiska enzymet som består av cofaktor och apoenzym.
|
|
|
Vad menas med cosubstrat?
|
När coenzymet är löst bundet till apoenzymet kallas för cosubstrat.
|
|
|
Vad menas med prostetisk grupp?
|
När coenzymet är hårt bundet till apoenzymet kallas det för prostetisk grupp. Är permanent associerade med deras proteiner, oftast med kovalent bindningar. T.ex. cytocrom C
|
|
|
Hur klassificeras de katalytiska mekanismerna som enzymer följer?
|
* Syra-bas katalysation – en process där en proton överförs från en syra och sänker den fria energin hos reaktionens transition state.
* Covalent katalysation – accelererar reaktions hastighet genom en kovalentbindning mellan catalysator – substrat * Metall jonkatalysation – ändrar oxidationstalet, orientering av reaktanter och elektrostatisk stabilitet. * Anslutning och orientations effekter. * Preferential bindningar av transition state komplexet. |
|
|
Vad utmärker zymogener både strukturmässigt och funktionellt?
|
Zymogenets aktiva ställe kan inte binda substrat pga att det aktiva stället är dolt eller att det aktiva stället har fel form (deformerat) → fel pH.
Men med hjälp av ett aktiverings enzym kan knipsa bort det som döljer det aktiva stället. Benämning på den inaktiva form av ett enzym som aktiveras genom en eller flera små peptider avspjälkas. Ett exempel är trypsinogen som aktiveras till trypsin i tarmarna och som katalyserar nedbrytningen av proteiner i födan. Aktiveras inte tidigare för att inte bryta ned vävnaden. Är en föregångare som är stor och inaktiv. Om enzymet syntetiseras i sin aktiva form, skulle enzymet bryta ned vävnaden som skapade enzymet. Zymogener är en benämning på den inaktiva forma av ett enzym som aktiveras genom att en eller flera små peptider avspjälkas (proteolys) |
|
|
Under vilka förutsättningar är Michaelis-Menten-ekvationen för enzymkinetik uppställd?
|
Vo= Vmax[S]/KM + [S]
Att de enzymerna följer denna kinetik, som är läran om hastighet och förlopp för de reaktioner som enzymerna katalyserar. Genom substratbindningen till enzymet uppnås en substratmättnad och man får då en maximal reaktionshastighet. Kurvan för enzymreaktionens hastighet som funktion av substratkoncentration är för enzymer med ”enkel” kinetik. Ställs upp under förutsättning att man har jämvikt och att man antar att man har ett stabilt tillstånd. Att [S]>>>[E] |
|
|
Vilken betydelse har Vo, Vmax och KM?
|
* Vo: initialal reaktionshastigheten
* Vmax: Är värdet på den teoretiskt högsta Vo när [S]→oändligheten. (Genom substratbindningen till enzymet uppnås en substratmättnad och man får då en maximal reaktionshastighet. Uppkommer vid hög substrat koncentration när enzymet är mättad, dvs när den är helt i ES form.) *KM: Anger substratkoncentration som ger Vo = ½ Vmax. Är ofta ett mått på ett enzyms förmåga att binda sitt substrat dvs. enzymets affinitet för sitt substrat. Ett lågt KM bättre då omvandlas enzymet S fortare till P. |
|
|
Vilket är sambandet mellan Lineweaver-Burk-plotten och Michaelis-Menten-plotten samt när den förra kan vara mer fördelaktig att använda?
|
* Michaelis-Menten: Vo= Vmax[S]/ KM + [S]
* Lineweaver – Burk: 1/Vo= KM/Vmax *1/[S]+1/Vmax *Lineweaver-burk är en bättre metod för att bestämma värdena på Vmax och KM och denna plott ger en linjär ekvation och är en invertering av KM. |
|
|
Vad är ”turnover number” för ett enzym är?
|
Omsättningshastigheten för ett enzym.
De snabbaste enzymerna kan ha ett omsättningstal på över en miljon substrat molekyler per enzymmolekyl och sekund. Det är reaktions processers antal som varje aktiv sida katalyserar/sek |
|
|
Hur kan man uttrycka ett enzyms katalytiska effektivitet?
|
Kcat= Vmax/[E]T
|
|
|
Vilka är de olika typerna av enzyminhibering?
|
- Kompetativa inibitorer: inhibitorn ”tävlar” med substratet om att få binda till enzymets aktiva ställe. Binder inhibitorn till enzymet är enzymet förstört dvs irreversibel inhibering. Sådana inhibitorer liknar substratet så att det specifikt binder till det aktiva stället men skiljer sig från substratet så att det inte reagerar som substratet skulle ha gjort.
- Produkt inhibitor, då produkten binder till det aktiva stället på enzymet och tävlar på så vis med substratet om bindningen till enzymet i den efterföljande katalytiska cykeln. Detta är ett sätt för cellen att kontrollera aktiviteten för deras enzymer. - Transition state analog, effektiv inhibitor därför att effektiv katalysation beror på enzymets förmåga att binda och stabilisera reaktionens transition state. En förening som härmar transition state utnyttja deras bindning som inte substratet kan. |
|
|
Vilka är de olika typerna av enzyminhibering?
Forts. |
- Non - kompetativ inhibitatorer: inhibitorn binder allostert till enzymet dvs. inte till enzymets aktiva ställe. Reglerar på så vis enzymets affinitet.
Om inhibitorn binder allostert kan fortfarande substratet bindas och katalyserar men det kommer att ta längre tid. - Inhibitorn binder direkt till enzym-substrat komplexet men inte till det fria enzymet. Bindningen till ett okompetativ inhibitor, vilket inte behöver någon liknande substrat, förmodligen snedvrida den aktiva sidan och därmed blir enzymets katalysering inaktivt. Tillsättning av substrat kommer inte att omvända effekten av en okompetativ inhibitor, därför attbindningen av substratet kommer inte att interferera med bindningen av inhibitorerna. Dessa inhibitorer är multisubstrat enzym. |
|
|
Vilka är de olika typerna av enzyminhibering?
Forts. |
- Mixad inhibitor: involverad inhibitor bindning till både det fria enzymet och enzym -substrat komplexet.
Många reversibla inhibitorer integrerar med enzymet på ett sätt som påverkar substansbindningen samt katalytisk aktivitet. I andra ord både enzym och enzym – substrat komplexet binder till inhibitorn och resulterar i att antingen blir det ingen reaktion eller en reaktion. En mixad inhibitor binder till enzymets sida som deltar både i substratets bindning samt katalysering. |
|
|
Hur kan enzymaktivitet reglera både på tillgänglighetsnivå och på enzym-substrat-affinitetsnivå. I det senare fallet veta vad allostera effektorer är?
Forts. |
Kontroll av enzymets aktivitet kan ske på två sätt:
* Kontroll av enzymets tillgänglighet, den andelen av ett givet enzym i en cell beror på både dess hastighet av syntetisering och dess hastighet av nedbrytning. Hastigheterna är direkt kontrollerad av cellen och är subjekt till dramatiska förändringar över en tidsperiod av minuter eller timmar. |
|
|
Hur kan enzymaktivitet reglera både på tillgänglighetsnivå och på enzym-substrat-affinitetsnivå. I det senare fallet veta vad allostera effektorer är?
Forts. |
* Kontroll av enzym aktivitet, ett enzyms katalytiska aktivitet kan vara kontrollerad genom strukturella förändringar som influerar enzym substrat bindningens affinitet eller omsättnings hastighet (turnover number).
Som hemoglobinets syre affinitet är allosteriskt reglerad med bindning av ligander som O2, Co2, H+ och BPG. Ett enzyms substrat bindnings affinitet kan likväl variera med bildning av små molekyler kallad allostera effektorer. Allosteriska mekanismer kan orsaka stora förändringar i enzymets aktivitet. Aktiviteten hos många enzymer är liknande kontrollerad med kovalent modifikation, vanligtvis fosforylation och defosforylation av specifikt Ser, Thr eller Tyr rester. |
|
|
Hur kan enzymaktivitet reglera både på tillgänglighetsnivå och på enzym-substrat-affinitetsnivå. I det senare fallet veta vad allostera effektorer är?
Forts. |
* Allostera effektorer, då enzymets affinitet påverkas av bindning av små molekyler.
*Regleringen av enzymets katalytiska förmåga kan regleras på två sätt antingen med aktivator eller inhibitor. - Som inhibitor kan det vara kompetativ eller non-kompetativ - som aktivator kan substraten fungera, då de påverkar affiniteten hos enzymet och enzymet blir effektiv. |
|
|
Vad är negativ feed-back innebär?
|
Negativ feed-back, förhindrar (inhiberar) ett tidigare steg i sin egen biosyntes.
Är alltså en inhibitor av ett enzyms aktivitet i vilket produkten av en reaktion eller en serie av reaktioner agerar på enzymets generation av produkten. Så ju mer produkt det finns, ju mindre produkter kommer att produceras. |
|
|
Vad är positiv feed-forward innebär?
|
Positiv feed-forward, där produkten av en eller flera serier av enzym reaktioner agerar på enzymets generering av produkter och ökar aktiviteten av en eller flera av dessa enzymer. Ju mindre produkt det finns desto mer kommer att produceras.
|
|
|
Vad är konfiguration ?
|
Måste bryta bindningarna.
|
|
|
Vad är konformation?
|
Monosackariden måste inte bryta bindningarna för att ändra konformation.
|
|
|
Var bestäms D-form hos en monosackarid och hur vet man att det är D-form?
|
Det är det asymmetriska kolet längst från karbonyl kolet som bestämmer om det är D-form.
Om OH-gruppen är på höger sida om detta kol är det en D-form. |
|
|
Vilket kol är det anomera kolet och vad har den för uppgift i di-, tri- och polysackarider?
|
* Det anomera kolet i en ringsluten monosackarid är det kol som tidigare var karbonylkolet, C=O kallas det anomera kolet i en cyklisk monosackarid. Två anomerer skiljer sig åt genom att ha antingen en alfa- eller beta-form.
* Har som uppgift att bilda glykosidbindningar till andra monosackarider för att bilda di-, tri- och polysackarider. Om det anomera kolet binder till ett annat anomert kol kommer kedjan inte bli längre då det är det anomera kolet som bildar bindningarna. |
|
|
För ringsluten former, vad menas med konfiguration?
|
*Konfiguration: måste bryta bindningarna för att ändra från α och β anomeriska formen eller mellan puranos och furanos formen.
|
|
|
För ringsluten former konformation?
|
*Konformation: monosackariden måste inte bryta bindningarna för att ändra konformation.
|
|
|
Homo-polysackarider, vilka bindningar ingår i stärkelse, cellulosa och glykogen och vilka konsekvenser får dessa bindningar?
|
* I cellulosan finns det glukosidbindning β(1→4) – formen hos glukosen och denna typ av bindning kan inte vi bryta ned.
* I stärkelse finns två olika bindningar som är antingen: - Amylos: α (1→4)får denna form tack vare glykosidbindningarna. - Amylospektin: α (1→4) och α(1→6) förgreningspunkt. Kan bryta ned stärkelse då det är i alfa-form *Glykogen finns det två olika typer av bindningar: α (1→4) och α(1→6) förgreningspunkt, vid snabb nedbrytning av glukos. Har som uppgift att vara animalisk energi. Denna typ av bindningar kan vår kropp bryta ned vid snabbt behov att glukos, då det är i alfa-form. |
|
|
Vad är geometrisk komplementaritet?
|
Vissa enzymer är inte särskilt specifika i den typ av reaktion som de katalyserar.
T.ex kymotrypsin kan både bryta peptidbindningar och som katalyserar ester bindningens hydrolys. En substratbindnings plats består av fördjupningar ”jack” eller klyftor på ytan av enzymet som är kompletterande i formen som substratet. |
